Titre :	Contribution à l’étude de l’activation de l’activité orthoaminophénol oxydase de la tyrosinase de truffe (Terfezia leonis Tul.) par le sodium dodécyl sulfate
Type de document :	texte manuscrit
Auteurs :	Yacine Hammouda, Auteur ; Hicham Gouzi, Directeur de thèse
Editeur :	Laghouat : Université Amar Telidji - Département de biologie
Année de publication :	2014
Importance :	53 p.
Format :	27 cm.
Accompagnement :	1 disque optique numérique (CD-ROM)
Note générale :	Option : Biochimie des produits naturels
Langues :	Français (fre)
Catégories :	THESES :14 biologie
Mots-clés :	Terfezia leonis Tul.  2-aminophénol  Tyrosinase  aminophénol oxydase  Activation  SDS
Résumé :	Dans ce travail l’effet du SDS sur l’activité o-aminophénol oxydase de la tyrosinase de truffe de désert a été étudié pour la première fois. L’activité o-aminophénol oxydase est mesurée par spectrophotométrie à 430 nm en présence du 2-aminophénol comme substrat (pH 8.0 et 30°C). L’activité o-aminophénol oxydase latente est seulement activée par les détergents anioniques. Le profile d’activation de l’enzyme par le SDS dépend fortement du pH du milieu. Aux concentrations supérieures à 2.5 mM du SDS l’enzyme est inhibée (la concentration micellaire critique du SDS varie de 7 à 10 mM dans l’eau à 25 °C). La représentation de?Lineweaver Burk indique que le SDS cause une augmentation des paramètres cinétiques Km et Vmax et de pouvoir catalytique de l’enzyme.
note de thèses :	Mémoire de master en sciences biologiques

Contribution à l’étude de l’activation de l’activité orthoaminophénol oxydase de la tyrosinase de truffe (Terfezia leonis Tul.) par le sodium dodécyl sulfate [texte manuscrit] / Yacine Hammouda, Auteur ; Hicham Gouzi, Directeur de thèse . - Laghouat : Université Amar Telidji - Département de biologie, 2014 . - 53 p. ; 27 cm. + 1 disque optique numérique (CD-ROM).
Option : Biochimie des produits naturels
Langues : Français (fre)

Catégories :	THESES :14 biologie
Mots-clés :	Terfezia leonis Tul.  2-aminophénol  Tyrosinase  aminophénol oxydase  Activation  SDS
Résumé :	Dans ce travail l’effet du SDS sur l’activité o-aminophénol oxydase de la tyrosinase de truffe de désert a été étudié pour la première fois. L’activité o-aminophénol oxydase est mesurée par spectrophotométrie à 430 nm en présence du 2-aminophénol comme substrat (pH 8.0 et 30°C). L’activité o-aminophénol oxydase latente est seulement activée par les détergents anioniques. Le profile d’activation de l’enzyme par le SDS dépend fortement du pH du milieu. Aux concentrations supérieures à 2.5 mM du SDS l’enzyme est inhibée (la concentration micellaire critique du SDS varie de 7 à 10 mM dans l’eau à 25 °C). La représentation de?Lineweaver Burk indique que le SDS cause une augmentation des paramètres cinétiques Km et Vmax et de pouvoir catalytique de l’enzyme.
note de thèses :	Mémoire de master en sciences biologiques